通過對一種早期的模型進行改進，Johns Hopkins大學的研究人員已經發現了一種用兩個不相關的蛋白創造出一個分子開關的新途徑。這種分子開關是納米級的“設備”，其中的一種生化成分控制著另外一個的活性。實驗證明這種新開關是早前模型效率的10倍，并且這種開關是可重復利用的。這些結果公布在2004年11月的Chemistry & Biology期刊上。 這項研究是基于之前的一項由Marc Ostermeier等人進行的研究，他們證明創造出一種融合蛋白是有可能的，并且這種融合蛋白中的其中一個成分能夠控制另外一個成分去執行任務。在他們較早的實驗中，Ostermeier研究組將兩個通常不會反應的蛋白??β-內酰胺酶和麥芽糖結合蛋白連接在一起。因為每個蛋白都有自己明確的活性因此很容易監測。研究人員通過一個“剪切－粘貼”過程將β-內酰胺酶插入到麥芽糖結合蛋白的不同位點上。在改進的新方法中，研究組將β-內酰胺酶鏈的兩個天然末端連接起來創造出一個連續的分子環。然后，他們在將β-內酰胺酶插入麥芽糖結合蛋白上之前隨機剪斷這個帶狀物。這種稱作隨機環狀排列（random circular permutation）的技術增加了兩種將要融合的蛋白能夠互相交流的可能性。因此，其中一種成分更有可能傳遞給另外的分子一個強大的信號。 在新發表的文章中，Johns Hopkins研究組用這種技術制造出大約27000個不同的融合蛋白。在這些蛋白中，他們分離出了一種分子開關。他們還證明這種開關能夠被關閉。 Ostermeier相信這種分子開關技術還能夠用于制造檢測癌細胞和給藥的醫學設備和傳感器。研究組現在正在嘗試創造出一種熒光分子開關。